1. タンパク質構成アミノ酸の構造と特徴
2. グリシン
3. アラニン
4. ロイシン
5. イソロイシン
6. バリン
7. システイン
8. メチオニン
9. アスパラギン
10. アスパラギン酸
11. グルタミン

タンパク質構成アミノ酸の構造と特徴

アミノ酸 amino acid は、広義には アミノ基 -NH₂ とカルボキシル基 -COOH の両方をもつ有機化合物の総称 である (2)。

狭義には、タンパク質の構成成分である α-アミノ酸を指す。α-アミノ酸には、以下のような構造的な特徴がある。

1. カルボキシル基 -COOH とアミノ基 -NH₂ の両方が同じ炭素原子に結合している。この炭素を α 炭素という。
2. α 炭素に様々な側鎖 (図の R、このページで青字で示す部分) が結合しており、側鎖によってアミノ酸の性質が決まる。
3. アミノ酸には、光学異性体の D 型 と L 型がある。一般にタンパク質を構成するのは L 型のアミノ酸である。しかし、これを説明する合理的な理由は不明である。なお、D と L は 小さいフォントで表記する というルールがあるが、このサイトでは表記が難しくなるのでやっていない。

アミノ酸の炭素番号の付け方 のページには、炭素番号についての詳細な記述がある。このページで、構造に赤い数字で示してあるのが炭素番号である。

グリシン (Glycine, Gly, G)

• グリシンのページ
• 最も単純な側鎖をもつアミノ酸。
• 抑制性神経伝達物質および抗酸化物質として機能する。
• クレアチン 合成の原料。
• コラーゲン に大量に含まれる。

• pK₁ (COOH) = 2.4
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.8

アラニン (Alanine, Ala, A)

• アラニンのページ、NMR による Ala の検出
• 乳酸 とともに、肝臓 での 糖新生 の主な原料となる。
• 解糖系 の最終産物である ピルビン酸 から合成される。
• 解糖系の律速酵素、ピルビン酸キナーゼに結合し、活性を阻害する。
• アミノ酸分解の際、窒素を肝臓へ輸送する役割がある。

• pK₁ (COOH) = 2.4
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.9

ロイシン (Leucine, Leu, L)

• Gly および Ala と同様に、側鎖が炭化水素基のみでできている。
• しかし Leu の側鎖には分岐があるため、Val, Ile とともに 分岐鎖アミノ酸 に分類される。BCAA は全て必須アミノ酸である。
• インスリン 分泌を刺激する作用がある。
• 筋肉のタンパク質合成を促進、分解を阻害。
• 側鎖の 2 つのメチル基の炭素番号は、5 および 5' と表す。

• Leu のページ
• 英語の発音 [luːsiːn]
• pK₁ (COOH) = 2.3
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.7
• 必須、分岐鎖

イソロイシン (Isoleucine, Ile, I)

• Ile のページ
• 英語の発音 [ʌisəluːsiːn]
  
  
• pK₁ (COOH) = 2.3
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.8
• 必須、分岐鎖

• Leu の構造異性体。側鎖のメチル基 -CH₃ の位置が違うだけ。
• 側鎖にも不斉炭素原子がある。
• 炭素番号は、側鎖の長い方へ向かって 1 から 5 とつけ、3 番の炭素についているメチル基は 3' となる。

バリン (Valine, Val, V)

• Val のページ
• 英語の発音 [veilːn]
• pK₁ (COOH) = 2.2
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.7
• 必須、分岐鎖

• 脳における取り込み量が、アミノ酸の中でもっとも高い。
• 側鎖の 2 つのメチル基の炭素番号は、4 および 4' と表す。

システイン (Cysteine, Cys, C)

• Cys のページ
• pK₁ (COOH) = 1.9
• pK₂ (NH₃⁺) = 10.7
• pK₃ (側鎖) = 8.3

• Cys と Met は、側鎖に硫黄 S を含む含硫アミノ酸。
• チオール基 -SH がジスルフィド結合を作り、タンパク質の構造を安定化する。
• -SH 基は酸化修飾を受けやすい。

メチオニン (Methionine, Met, M)

• Met のページ
• pK₁ (COOH) = 2.1
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.3
• 必須

• Cys とともに、側鎖に硫黄 S を含む含硫アミノ酸。
• 開始コドン AUG でコードされる。
• Lys とともに、脂質 を ミトコンドリア へ輸送する カルニチン の原料になる。

アスパラギン (Asparagine, Asn, N)

• Asn のページ
• pK₁ (COOH) = 2.1
• pK₂ (NH₃⁺) = 8.8

• アスパラガスから発見されたためにこの名がついた。
• 非必須アミノ酸。TCA 回路 の中間体から合成される。
• 側鎖がポリペプチド骨格と水素結合を形成できるため、α-helix の始点および終点、β-シートのターンの部分などに位置する。
• 糖鎖付加 N-linked glycosylation を受ける。

アスパラギン酸 (Aspartate, Asp, D)

• Asp のページ
• pK₁ (COOH) = 2.1
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.9
• pK₃ (側鎖) = 3.9

• Asn の側鎖で、-NH₂ の部分が -COOH になっている。この関係は、Glu と Gln でも同じである。
• Glu とともに、側鎖の -COOH から H⁺ を放出する 酸性アミノ酸。
• 興奮性神経伝達物質、うま味成分。
• ピリミジン合成の出発点。

グルタミン (Glutamine, Gln, Q)

• Gln のページ
  
  
• pK₁ (COOH) = 2.2
• pK₂ (NH₃⁺) = 9.1

• Asn よりも -CH₂ が 1 個多い。
• Glu からの Gln 合成は、アンモニア NH₃ の解毒反応として重要。

グルタミン酸 (Glutamate, Glu, E)

Glu のページ pK1 (COOH) = 2.1 pK2 (NH3+) = 9.5 pK3 (側鎖) = 4.1

• Asp とともに、側鎖の -COOH から H⁺ を放出する 酸性アミノ酸。
• 興奮性神経伝達物質、うま味成分。抑制性神経伝達物質 GABA の材料。
• TCA 回路 の中間体 α-ケトグルタル酸から合成される。

アルギニン (Arginine, Arg, R)

Arg のページ pK1 (COOH) = 1.8 pK2 (NH3+) = 9.0 pK3 (側鎖) = 12.5 塩基性

• Lys とともに、側鎖の -NH₂ が中性付近で電子を受け入れる 塩基性アミノ酸。
• 非必須アミノ酸ではあるが、成長期には摂取が必要とされる。
• タンパク質構成アミノ酸のなかで、もっとも塩基性が高い。つまり側鎖の pKa が高い。

リシン (Lysine, Lys, K)

Lys のページ pK1 (COOH) = 2.2 pK2 (NH3+) = 9.2 pK3 (側鎖) = 10.8 必須、塩基性

• Arg とともに、側鎖の -NH₂ が中性付近で電子を受け入れる 塩基性アミノ酸。
• メチオニンとともに、脂質をミトコンドリアへ輸送するカルニチンの原料。
• タンパク質分解の指標である ユビキチン が結合する。

2019/3/13 一文字表記が間違っていたので修正しました。ご指摘ありがとうございました。

セリン (Serine, Ser, S)

Ser のページ pK1 (COOH) = 2.2 pK2 (NH3+) = 9.2 pK3 (側鎖) = 約 13

• Thr, Tyr と同様に、側鎖の -OH 基でリン酸化される。
• プロテアーゼ などの 酵素 で活性中心になれる。-OH が -O^- になって求核攻撃できるため。キモトリプシン のページに詳細あり。

スレオニン (Threonine, Thr, T)

Thr のページ pK1 (COOH) = 2.1 pK2 (NH3+) = 9.1 pK3 (側鎖) = 約 13 必須

• Ser, Tyr と同様に、側鎖の -OH 基でリン酸化される。
• 血液脳関門 を通過でき、脳では Gly, Ser に変換される。
• 側鎖に不斉炭素原子がある。

チロシン (Tyrosine, Tyr, Y)

Tyr のページ pK1 (COOH) = 2.1 pK2 (NH3+) = 9.1 pK3 (側鎖) = 10.1 芳香族

• Ser, Thr と同様に、側鎖の -OH 基でリン酸化される。
• ドーパミン 合成の原料。
• Phe, Trp とともに芳香族アミノ酸 → 280 nm 法 によるタンパク質の濃度測定。

フェニルアラニン (Phenylalanine, Phe, F)

Phe のページ pK1 (COOH) = 2.2 pK2 (NH3+) = 9.2 芳香族、必須

• Ala にフェニル基がついている。チロシンの前駆体。
• Phe, Trp とともに芳香族アミノ酸。芳香族中ではもっとも疎水性が高い。
• 芳香族ではあるが 280 nm の吸光度は低いので、280 nm 法ではタンパク質濃度に寄与しない。

トリプトファン (Tryptophan, Trp, W)

Trp のページ pK1 (COOH) = 2.4 pK2 (NH3+) = 9.4 芳香族、必須

• Phe, Tyr とともに芳香族アミノ酸。
• セロトニンの前駆体。

ヒスチジン (Histidine, His, H)

His のページ pK1 (COOH) = 1.8 pK2 (NH3+) = 9.3 pK3 (側鎖) = 6.0 必須

• 側鎖にイミダゾイル基をもつタンパク質構成アミノ酸はこれだけ。
• 酸にも塩基にもなれるという特殊なアミノ酸。イミダゾール環の N の pKa が 6.0 なので、中性付近で H⁺ の授受が可能。
• そのため、酵素の活性中心になることが多い。局所的な条件によってプロトンを自由に扱えるためである。
• 金属イオンと配位結合を形成することができる。これは、イミダゾール環の水素と結合していない方の N が電子対をもっているためである。
• ヒスタミン、カルノシン生合成の前駆体。
• 大腸菌発現系で、6 x His がタグとしてよく用いられる。

プロリン (Prorine, Pro, P)

Pro のページ pK1 (COOH) = 2.0 pK2 (NH3+) = 10.6

• アミノ基 -NH₂ の部分が -NH になっているので、厳密にはアミノ酸ではない。
• 環状構造がタンパク質の構造に大きく影響する。Pro が含まれていると α-helix 構造が不安定になる。

References

1. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature, 1984a. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Eur. J. Biochem. 138. 9-37. Link: Last access 2018/07/25.
2. Amazon link: Hine (2015). Oxford Dictionary of Biology.

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