タンパク質を架橋する酵素 トランスグルタミナーゼ: 構造、特徴など

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このページの最終更新日: 2020/02/14

  1. 概要: トランスグルタミナーゼとは
  2. トランスグルタミナーゼの応用

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概要: トランスグルタミナーゼとは

トランスグルタミナーゼ transglutaminase (TGase; EC 2.3.2.13) は、タンパク質に含まれるグルタミン Gln のアミノ基 -NH2 と第 1 級アミン amine を縮合させる酵素である。なお、アミンとはアンモニアの H が他の官能基 R に置き換わった化合物の総称である。

TGase はアンモニア NH3 の生成に関わるほか、タンパク質中のリジン Lys のアミノ基と縮合させることで、タンパク質を架橋する。この現象は、肉の歯ごたえなどに関係しており、TGase は食品添加物として用いられている。


トランスグルタミナーゼの応用例

> 綿の精錬に用いる プロテアーゼ の熱安定性を TGase によって向上させた例 (1R)。
  • TGase 処理によって架橋が進行し、熱安定性が増大する。
  • 酵素活性は維持されるが、反応条件によって低下する。不溶化している可能性もある。
  • セルラーゼも使われている。酵素ごとに最適条件が異なり、架橋による酵素の安定化にはまだ難しい点が多いと結論している。納得できる結論。

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References

  1. 茶谷, 北野 2004a. トランスグルタミナーゼを用いた酵素の安定化. 愛知県産業技術研究所研究報告 (3), 122-125.