インスリン受容体 IR: 構造、機能など

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このページの最終更新日: 2024/02/14

  1. 概要: インスリン受容体とは
  2. インスリン受容体の構造

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概要: IRS とは

インスリン受容体 (IR; insulin receptor) は、インスリン のシグナルを伝える分子の一つで、細胞膜に存在しインスリンと結合する。

インスリンが IR に結合すると、IR の細胞内ドメインのチロシンキナーゼが活性化し、IR を自己リン酸化する。IRS はこのリン酸化チロシンキナーゼを認識し、IR に結合する。結合後は、IR のチロシンキナーゼによって IRS のチロシンもリン酸化され、ここに複数のタンパク質が結合し、シグナルをさらに下流に伝える。

IRS の下流には、次のような分子があることが知られている。


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インスリン受容体の構造

ヒトのインスリン受容体は、22 のエクソンから成る 1 回膜貫通型受容体である。エクソンと各ドメインを示した良い図があったので載せておく (1)。

インスリン受容体の構造

Structure and phosphorylation residues of IR, IGF-IR, and hybrid receptors. (a) Schematic representation of IR. (Left) α chain: exons 1–10 (IRA) or exons: 1–11 (IRB) and β chain: exons 12–22. (Right) Domains of IR: L1, large domain rich in Leu; CR, domain rich in Cys; L2, large domain 2; Fn, fibronectin III type domain; TM, transmembrane domain; JM, juxtamembrane domain; TK, Tyr kinase domain; CT, C-terminal domain. In the JM, TM, TK, and CT domains, Tyr phosphorylation residues are indicated.


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References

  1. Escribano et al. 2017a. The role of insulin receptor isoforms in diabetes and its metabolic and vascular complications. J Diabetes Res 2017, 1403206, 2017.

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